Hemoglobin and its derivatives: Difference between revisions
(This article was taken from the article "Hemoglobin a jeho deriváty" - https://www.wikiskripta.eu/w/Hemoglobin_a_jeho_deriv%C3%A1ty_(LF_MU)) |
(From Czech to Egnlish) |
||
| Line 2: | Line 2: | ||
{{Základní článek|Hemoglobin|Tento článek je určen pro výuku na LF MU.}} | {{Základní článek|Hemoglobin|Tento článek je určen pro výuku na LF MU.}} | ||
'''Hemoglobin''' | '''Hemoglobin''' is a red blood pigment that transports oxygen from the lungs to the tissues and transports CO2 and protons from peripheral tissues to the respiratory system. | ||
[[Soubor:Venous and arterial blood.jpg|náhled|Rozdíl mezi venózní a arteriální krví]] | [[Soubor:Venous and arterial blood.jpg|náhled|Rozdíl mezi venózní a arteriální krví]] | ||
== | The hemoglobin concentration in a healthy adult male is approximately 150 g / l, in an adult female about 140 g / l. One gram of hemoglobin can bind up to 1.34 ml of oxygen.<ref name="Švíglerová">{{Citace| typ = web| příjmení1 = Švíglerová| jméno1 = Jitka| url = https://web.archive.org/web/20160416205421/http://wiki.lfp-studium.cz/index.php/Hemoglobin| název = Hemoglobin| datum_revize = 2009-02-18| citováno = 2010-11-11}}</ref> | ||
__TOC__ | |||
== Structure of hemoglobin == | |||
[[Soubor:Hemoglobin3.jpg|náhled|100px|Hemoglobin]] [[Soubor:Hem.jpg|náhled|100px|Hem]] | [[Soubor:Hemoglobin3.jpg|náhled|100px|Hemoglobin]] [[Soubor:Hem.jpg|náhled|100px|Hem]] | ||
It is a '''tetrameric protein''' made up of four subunits. The two and two subunits are always identical. There are four types of polypeptide chains, physiologically occurring hemoglobin, α, β, γ, and δ, which differ in the number and sequence of amino acids. The tetramer consists of two α chains and two other types of chains that indicate the character of the whole hemoglobin molecule. In adults, hemoglobin A predominates, with two β chains (146 amino acids) involved in addition to two α chains (141 amino acids). | |||
Each subunit includes a polypeptide chain to which one heme is covalently attached. The basis of the heme molecule is protoporphyrin, formed by 4 pyrrole nuclei connected by methenyl bridges with centrally bound iron. Heme iron is a total of six bonds - it is connected to the nitrogen atoms of the pyrrole nuclei by four coordination bonds. By another coordination valence, iron binds to the imidazole group of the amino acid histidine in the globin chain. The sixth valence Fe is for the oxygen molecule (O<sub>2</sub>). | |||
== [[Stanovení hemoglobinu v krvi|Hemoglobin | == [[Stanovení hemoglobinu v krvi|Hemoglobin in the blood]] == | ||
{{Edituj článek|Stanovení_hemoglobinu_v_krvi}}{{:Stanovení hemoglobinu v krvi}} | {{Edituj článek|Stanovení_hemoglobinu_v_krvi}}{{:Stanovení hemoglobinu v krvi}} | ||
Determination of hemoglobin in the blood is one of the most basic laboratory tests. Blood hemoglobin is the main criterion for assessing whether it is anemia. The term anemia is used when hemoglobin or erythrocytes fall below the lower limit of physiological levels. Anemia is a very common clinical finding. This is a condition that leads to a reduction in oxygen binding capacity and a consequent tissue respiratory disorder. | |||
'''Úkol: [http://portal.med.muni.cz/download.php?fid=658 Stanovení hemoglobinu v krvi]''' (pdf) | '''Úkol: [http://portal.med.muni.cz/download.php?fid=658 Stanovení hemoglobinu v krvi]''' (pdf) | ||
== | == Hemoglobine in urine == | ||
{{Edituj článek|Hemoglobin v moči}}{{:Hemoglobin v moči}} | {{Edituj článek|Hemoglobin v moči}}{{:Hemoglobin v moči}} | ||
| Line 48: | Line 53: | ||
<noinclude> | <noinclude> | ||
== Odkazy == | == Odkazy == | ||
=== Související články === | === Související články === | ||
Revision as of 15:28, 23 November 2021
|
This article was marked by its author as Under construction, but the last edit is older than 30 days. If you want to edit this page, please try to contact its author first (you fill find him in the history). Watch the discussion as well. If the author will not continue in work, remove the template Last update: Tuesday, 23 Nov 2021 at 3.28 pm. |
Hemoglobin is a red blood pigment that transports oxygen from the lungs to the tissues and transports CO2 and protons from peripheral tissues to the respiratory system.
náhled|Rozdíl mezi venózní a arteriální krví
The hemoglobin concentration in a healthy adult male is approximately 150 g / l, in an adult female about 140 g / l. One gram of hemoglobin can bind up to 1.34 ml of oxygen.[1]
Structure of hemoglobin
náhled|100px|Hemoglobin náhled|100px|Hem It is a tetrameric protein made up of four subunits. The two and two subunits are always identical. There are four types of polypeptide chains, physiologically occurring hemoglobin, α, β, γ, and δ, which differ in the number and sequence of amino acids. The tetramer consists of two α chains and two other types of chains that indicate the character of the whole hemoglobin molecule. In adults, hemoglobin A predominates, with two β chains (146 amino acids) involved in addition to two α chains (141 amino acids).
Each subunit includes a polypeptide chain to which one heme is covalently attached. The basis of the heme molecule is protoporphyrin, formed by 4 pyrrole nuclei connected by methenyl bridges with centrally bound iron. Heme iron is a total of six bonds - it is connected to the nitrogen atoms of the pyrrole nuclei by four coordination bonds. By another coordination valence, iron binds to the imidazole group of the amino acid histidine in the globin chain. The sixth valence Fe is for the oxygen molecule (O2).
Hemoglobin in the blood
__Stanovení hemoglobinu v krvi
Determination of hemoglobin in the blood is one of the most basic laboratory tests. Blood hemoglobin is the main criterion for assessing whether it is anemia. The term anemia is used when hemoglobin or erythrocytes fall below the lower limit of physiological levels. Anemia is a very common clinical finding. This is a condition that leads to a reduction in oxygen binding capacity and a consequent tissue respiratory disorder.
Úkol: Stanovení hemoglobinu v krvi (pdf)
Hemoglobine in urine
Úkol: Průkaz krve a krevního barviva v moči (pdf)
Hemoglobin ve stolici – okultní krvácení
Průkaz okultního (skrytého) krvácení slouží k záchytu časných fází kolorektálního karcinomu, kdy je možná radikální a efektivní léčba. Vyšetření spočívá v zachycení stop krve ve stolici, používají se různé metodické postupy:
- Metody využívají pseudoperoxidázové aktivity hemoglobinu. Pacient musí držet 3 dny před vyšetřením dietu, vyloučit ze stravy nedovařené maso, salámy, banány, rajčata, nesmí užívat léky obsahující kyselinu askorbovou nebo acetylsalicylovou. Poté si pacient sám odebírá vzorky ze tří po sobě jdoucích stolic a aplikuje je na testovací karty. Vyhodnocení se provádí v laboratoři, princip je podobný jako u diagnostických proužků hemoPHAN
- Další metody jsou založeny na imunochemickém průkazu hemoglobinu pomocí protilátky proti lidskému hemoglobinu. Imunochemické metody jsou citlivější a specifičtější, není zapotřebí držet před vyšetřením dietu. Pozitivní výsledky musí být ověřeny dalšími diagnostickými metodami.
Úkol: Test na okultní krvácení v zažívacím traktu (pdf)
Deriváty hemoglobinu
Úkol: Spektrofotometrické vyšetření hemoglobinu a jeho derivátů (pdf)
Úkol: Orientační stanovení karbonylhemoglobinu (pdf)
Glykovaný hemoglobin HBA1
Úkol: Stanovení glykovaného hemoglobinu (pdf)
Železo
__Železo
Úkol: Stanovení Fe v séru kolorimetrickou metodou (pdf)
